酶——定义、结构、分类、例子

在生物体中，生物分子是一种化学物质。主要由碳、氢、氧、氮、硫和磷组成的化学品属于这一类。生物分子是生命的基本构成元素，在生物中起着至关重要的作用。氨基酸、脂质、碳水化合物、蛋白质、多糖和核酸是生物分子的例子。

酶

Enzymes are nitrogenous organic molecules produced by living organisms such as plants and animals. A long chain of one or more amino acids is connected together using amide or peptide bonds to make them.

它们是高分子量蛋白质，可催化动植物体内的自然过程。它们也被称为多肽。酶根据其结构和性质分为不同的类别。酶具有特定的作用方法（锁键机制和酶适合假设）。

酶的结构

• 酶是由数条多肽链（也称为氨基酸）组成的蛋白质，这些多肽链已多次折叠和盘绕。
• 它们具有三维结构的氨基酸线性链。
• 酶的催化活性由氨基酸序列决定。只有一小部分酶结构参与催化并位于结合位点周围。
• 他们有不同的站点；酶的活性位点由催化位点和结合位点组成。

酶的分类

国际生化学家联盟根据酶催化的反应类型 (IUB) 将酶分为六种类型。氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、连接酶和异构酶是六种酶。以下是它们的功能：

• 氧化还原酶：氧化还原酶是一种催化氧化和还原反应的酶，其中电子从分子的一种形式（电子供体）转移到另一种分子形式（电子受体）。考虑一下丙酮酸脱氢酶。氧化还原酶的辅因子通常是 NADP+ 或 NAD+。

AH ₂ +B→A+BH ₂

• 转移酶：这些催化化学基团（官能团）从一种化合物（称为供体）转移到另一种化合物（称为受体）（称为受体）。例如，转氨酶是将氨基从一个分子转移到另一个分子的酶。

A–X+B↔B–X+A

• 水解酶：它们是通过裂解键并用水分子水解它来催化水解反应的水解酶，即它们催化键的水解。例如，胃蛋白酶会破坏蛋白质中的肽连接。

A–X+H ₂ O→X–OH+A–H

• 裂解酶：它们是通过产生双键或将基团添加到双键而不涉及水解或氧化来催化车身的酶。例如，醛缩酶（一种糖酵解酶）催化果糖 1, 6-二磷酸转化为 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮。

A–X+B–Y→A=B+X–Y

• 异构酶：它们是一种酶家族，可将化学物质从一种异构体转化为另一种异构体。异构酶通过断裂和形成键来帮助分子内重排。例如，在糖原分解中，磷酸葡萄糖变位酶催化 1-磷酸葡萄糖转化为 6-磷酸葡萄糖（磷酸基团在同一物质中从一个位置移动到另一个位置）。为了快速释放能量，糖原转化为葡萄糖。

A_顺式→A′_反式

• 连接酶：连接酶是一种催化酶，通过在两个大分子之间建立新的化学连接来催化它们的连接或连接。例如，DNA 连接酶催化两个 DNA 片段之间形成磷酸二酯键。

A+B→AB

酶辅因子

辅因子是不是蛋白质的化学物质，存在于酶中。辅因子通过充当催化剂来影响酶的作用。脱辅基酶是不需要辅因子的酶。全酶由酶及其辅因子组成。

酶中存在的三种辅因子：

1. 辅基：这些辅因子总是与酶共价或永久连接。许多酶具有 FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）辅基。
2. 辅酶：辅酶是一种非蛋白质有机分子，仅在催化过程中与酶相互作用。它在所有其他时间都与酶分离。 NAD ⁺是一种广泛使用的辅酶。
3. 金属离子：某些酶在催化过程中需要活性位点中的金属离子来建立配位键。许多酶使用金属离子辅因子 Zn ²⁺ 。

酶作用机制

酶的活性位点吸引底物并催化产生产物的化学过程。允许产品在产品生产后从酶表面解离或分离。酶-底物复合物是酶及其底物的组合。

该反应需要任何两个分子的碰撞，以及正确的方向和足够的能量。这种能量必须在这些分子之间转移，以克服反应的活化能势垒。在没有任何催化剂的情况下，底物和酶会产生低活化能的中间反应。

酶函数的两个最著名的机制是诱导拟合假设和锁钥机制。

• 诱导拟合假设： 1958 年，Daniel Koshland 提出了诱导拟合模型。表征酶-底物相互作用的最常见模型之一就是这个模型。根据这个想法，酶的活性位点没有固定的形状。结果，底物不完全适合酶的活性位点。因此，当酶与底物结合时，活性位点会改变形式，与底物的形状互补。由于蛋白质的灵活性，这种构象转变是可能的。
• 锁和钥匙机制： Emil Fischer 在 1894 年提出了锁和钥匙的概念，现在称为 Fisher 理论，描述了酶-底物的相互作用。 Emil Fischer 在 1894 年提出了锁和钥匙模型。因此，它有时被称为 Fisher 理论。第二个模型描述了酶-底物的相互作用。

1. 根据锁和钥匙的概念，酶的活性位点充当“锁”，而其底物充当“钥匙”。因此，酶活性位点的形式与底物的形状相辅相成。通过产生无用的中间产物，酶-底物复合物，酶的活性位点可以使底物更靠近酶。

酶作为生化催化剂

Biochemical catalysts are also known as enzymes, and the phenomenon is known as biochemical catalysis. Enzymes are widely used to enhance or expedite the efficient preparation and effect of beverages, chocolates, curd, predigested infant food, washing powders, and other products.

酶催化的例子

• 蔗糖转化：蔗糖被转化酶转化为葡萄糖和果糖。

C ₁₂ H ₂₂ O ₁₁ (aq)+H ₂ O(1) → C ₆ H ₁₂ O ₆ (aq) + C ₆ H ₁₂ O ₆ (aq)

• 将牛奶转化为凝乳：由乳酸杆菌释放的乳糖酶负责将牛奶变成凝乳。
• 葡萄糖转化为乙醇：葡萄糖通过酶转化为乙醇和二氧化碳。

C ₆ H ₁₂ O ₆ (aq) → 2C ₂ H ₅ OH(aq) + 2CO ₂ (aq)

• 淀粉转化为麦芽糖：淀粉通过淀粉酶转化为麦芽糖。

影响酶催化的因素

1. 底物浓度：在酶存在的情况下，化学反应的速率随着底物浓度的升高而增加，直到达到极限速率，之后底物浓度的额外增加对反应没有影响。此时酶分子被底物饱和。额外的底物分子不能反应，直到已经与酶结合的底物发生反应并被释放。
2. 酶浓度：当酶浓度远低于底物浓度时，酶催化反应的速率与酶浓度成正比。对于任何催化剂都是如此。当催化剂浓度升高时，反应速率也随之提高。
3. 温度：根据众所周知的经验法则，对于大多数化学反应，温度升高 10°C 大约会使反应速率加倍。该规则在某种程度上适用于所有酶促反应。即使温度稍微升高，在一定阈值之后，也会引起蛋白质结构的变性和活性位点的破坏，从而导致反应速率下降。
4. 氢离子浓度 (pH)：大多数酶是蛋白质，它们对 pH 或氢离子浓度的变化很敏感。酶的酸性和碱性侧基以及底物组分的电离程度受 pH 变化的影响。当这些电荷之一被中和时，酶的催化活性就会改变。在较窄的 pH 范围内，酶的活性处于峰值。酶的最佳 pH 值由该 pH 范围的中值决定。
5. 酶的抑制：有时必须放慢酶的速度，以帮助并确保我们的身体系统正常有效地运行。例如，如果一种酶产生过多的产品，则必须有可能减少或停止生产。在这种情况下需要抑制剂。

Enzymes Inhibition: A molecule blocks the active site, causing the substrate to compete with the inhibitor for binding to the enzyme. Non-competitive inhibitors bind to an enzyme in a location other than the active site, reducing its effectiveness. Inhibitors that bind to the enzyme-substrate complex are known as noncompetitive inhibitors. The products exit the active site with less ease, slowing the reaction. Irreversible inhibitors bind to an enzyme and render it inactive for the rest of its life.

酶的药物作用

作用于酶活性位点的药物可以控制，即抑制或刺激酶的函数。大多数作用于酶的药物是抑制剂，其中大多数是竞争性抑制剂，这意味着它们与酶的底物竞争结合。例如，大部分原始（第一代）激酶抑制剂与酶的 ATP 口袋结合。

酶的例子

1. 脂肪酶是一组有助于消化肠道中脂质的酶。
2. 淀粉酶是一种帮助碳水化合物转化为糖的蛋白质。唾液中含有这种酶。
3. 麦芽糖酶是一种将麦芽糖分解成葡萄糖的糖，存在于唾液中。麦芽糖存在于多种食物中，包括土豆、意大利面和啤酒。
4. 胰蛋白酶是一种将蛋白质分解成氨基酸的酶，位于小肠中。
5. 乳糖酶是存在于小肠中的一种酶，它有助于将乳糖（一种存在于牛奶中的糖）分解成葡萄糖和半乳糖。
6. 解旋酶是一种解开 DNA 的酶。
7. DNA 聚合酶是一种从脱氧核糖核苷酸中制造 DNA 的酶。

示例问题

问题1：所有酶的函数是什么？

回答：

The basic role of all enzymes is to assist support life by speeding up the rate of a chemical process. Without enzymes, all biochemical reactions in our bodies would be extremely slow, making living difficult.

问题2：酶是如何起作用的？

回答：

Enzymes work by attaching to reactant molecules and keeping them in a position that allows chemical bond-breaking and bond-forming to occur more quickly. Enzymes perform the function of biological catalysts. They lower the Activation Energy of a reaction coordinate, allowing the reaction to proceed at a faster rate.

问题3：影响酶催化的因素有哪些？

回答：

The factors affecting enzyme catalysis are:

1. Concentration of Substrate
2. Concentration of Enzyme
3. Temperature
4. Hydrogen Ion Concentration (pH)
5. Inhibition of Enzymes

问题4：什么是酶辅因子？

回答：

Cofactors are non-protein chemical compounds that are found in enzymes. By serving as a catalyst, a cofactor influences the action of an enzyme. Apoenzymes are enzymes that don’t need a cofactor to function. An enzyme plus its cofactor make constitute a holoenzyme.

问题5：什么是锁和钥匙机制？

回答：

The lock and key notion was proposed by Emil Fischer in 1894, and it is now known as Fisher’s theory, which explains the enzyme-substrate relationship. In 1894, Emil Fischer proposed the lock and key paradigm. As a result, Fisher’s theory is sometimes referred to. The second model describes the enzyme-substrate interaction.

According to the lock and key idea, the enzyme’s active site serves as the ‘lock,’ while its substrate serves as the ‘key.’ As a result, the active site of the enzyme matches the shape of the substrate. The enzyme’s active site can retain the substrate closer to the enzyme by forming an ineffective intermediate product, the enzyme-substrate complex.